Gerald Edelman, en la Rockefeller University, y Rodney Porter, en la Universidad de Oxford, determinan de forma independiente a finales de los años cincuenta y durante los sesenta la estructura molecular completa de los anticuerpos (inmunoglobulinas), las proteínas que el sistema inmunitario produce para reconocer y neutralizar agentes patógenos específicos. Porter demuestra, mediante digestión enzimática controlada, que la molécula de anticuerpo puede fragmentarse en piezas funcionalmente distintas: una región que se une específicamente al patógeno y otra región constante responsable de activar otras partes del sistema inmunitario. Edelman determina que cada molécula de anticuerpo está compuesta por cuatro cadenas de proteína —dos cadenas "pesadas" y dos "ligeras"— unidas entre sí, con forma característica de Y, y completa la secuencia íntegra de aminoácidos de una inmunoglobulina humana completa, un logro técnico considerable dado el tamaño de la molécula. La combinación de ambos trabajos revela el mecanismo estructural que permite al sistema inmunitario generar una variedad casi ilimitada de anticuerpos distintos —capaces de reconocer prácticamente cualquier patógeno posible— a partir de una arquitectura molecular común con regiones variables y constantes, principio que se convertiría en fundamento de la inmunología molecular y, décadas después, de las terapias basadas en anticuerpos monoclonales.