John Kendrew y Max Perutz, en el Laboratorio Cavendish de Cambridge, resuelven entre 1958 y 1959, tras más de veinte años de trabajo combinado, las primeras estructuras tridimensionales completas de proteínas jamás determinadas: la mioglobina (Kendrew) y la hemoglobina (Perutz). Ambos aplican cristalografía de rayos X —técnica establecida décadas antes para moléculas pequeñas— a moléculas de complejidad muchísimo mayor, desarrollando el método de "sustitución isomórfica" con átomos pesados para resolver el problema matemático de determinar la posición tridimensional de miles de átomos a partir únicamente de patrones de difracción. La estructura de la mioglobina revela por primera vez que una proteína se pliega en una forma tridimensional compleja y específica —no una cadena extendida simple—, con regiones helicoidales que Linus Pauling había predicho teóricamente años antes. La estructura de la hemoglobina, considerablemente más compleja por estar compuesta de cuatro subunidades, permite entender por primera vez a nivel molecular cómo la proteína transporta oxígeno en la sangre y cambia de forma al hacerlo. Ambos trabajos fundan la cristalografía de proteínas como disciplina científica, técnica que en las décadas siguientes resolvería las estructuras de miles de proteínas, incluyendo el ribosoma y numerosas dianas farmacológicas modernas.