En 1982, Stanley Prusiner publica en Science un artículo que desafía uno de los dogmas más asentados de la biología: que todo agente infeccioso necesita ácido nucleico —ADN o ARN— para replicarse. Tras una década investigando el agente causante del scrapie, una enfermedad neurodegenerativa de las ovejas, Prusiner logra aislar de cerebros de hámster infectado una preparación que contiene un único agente infeccioso, y demuestra mediante tratamientos que degradan ácidos nucleicos que ese agente conserva toda su infectividad: no contiene ADN ni ARN. El agente es una proteína, y solo una proteína, capaz de propagar su forma patológica plegada incorrectamente a otras proteínas idénticas sanas, en una cascada que se autoperpetúa. Prusiner acuña el término "prion", acrónimo de "proteinaceous infectious particle" (partícula infecciosa de naturaleza proteica), para nombrar este principio biológico completamente nuevo. La hipótesis fue recibida con fuerte escepticismo científico durante más de una década, ya que contradecía la asunción fundamental de que la información biológica replicable reside siempre en ácidos nucleicos. El consenso cambió radicalmente con la crisis de las "vacas locas" (encefalopatía espongiforme bovina) en el Reino Unido en la década de 1990 y su transmisión a humanos como variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, que confirmó de forma dramática el mecanismo propuesto por Prusiner. Los priones explican hoy un grupo completo de enfermedades neurodegenerativas mortales —incluyendo el scrapie, la enfermedad de las vacas locas, el kuru y la variante humana de Creutzfeldt-Jakob— y abrieron además un nuevo marco conceptual, el del plegamiento proteico patológico, relevante para la comprensión de enfermedades mucho más comunes como el Alzheimer y el Parkinson.