Jens Skou, en la Universidad de Aarhus, descubre en 1957 la enzima bomba sodio-potasio, una proteína de membrana que transporta activamente iones de sodio hacia afuera de la célula e iones de potasio hacia adentro, en contra de su gradiente natural de concentración, consumiendo energía en forma de ATP para hacerlo; este mecanismo es fundamental para mantener el potencial eléctrico de membrana imprescindible para la transmisión de impulsos nerviosos y la contracción muscular. Paul Boyer, en la UCLA, propone en los años setenta un mecanismo rotatorio extraordinariamente inusual para explicar cómo la enzima ATP sintasa —presente en las mitocondrias de prácticamente toda célula viva— produce la molécula de ATP, la principal moneda energética de la célula: Boyer postula que partes de la enzima literalmente giran mecánicamente, como un motor molecular microscópico, impulsadas por el flujo de protones a través de la membrana mitocondrial. John Walker, en el Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge, determina en 1994 la estructura tridimensional detallada de la ATP sintasa mediante cristalografía de rayos X, confirmando visualmente el mecanismo rotatorio propuesto por Boyer y revelando la ATP sintasa como uno de los pocos motores rotatorios moleculares verdaderos conocidos en biología, comparable conceptualmente a un motor mecánico microscópico capaz de convertir un gradiente electroquímico de protones directamente en energía química utilizable por la célula.